.png){kind=icon}
返回
Complement C3 recognition by C3 convertases
.png){kind=icon}
OA
AI
DOI：10.1126/sciadv.adz5404.png)
.png){kind=icon}
原文求助.png){kind=icon}
分享.png){kind=icon}
收藏
摘要
En 中文
补体系统在免疫中发挥基础性作用，其失调与多种人类疾病相关。补体的激活通过三条主要途径发生：经典途径、凝集素途径和替代途径；这些途径在中心成分补体成分3（C3）处汇聚。经典途径和凝集素途径利用C4b2a转化酶裂解C3并启动补体激活，而替代途径则使用C3bBb转化酶，该酶进一步由Properdin稳定。调控这些转化酶复合物识别C3的分子机制尚不完全清楚。本研究中，我们呈现了C4b2a-C3 Michaelis复合物的3.1埃冷冻电子显微镜结构，以及C4b2酶原在装载状态和活化状态下的2.9埃和3.1埃结构，阐明了C4b2a与C3结合的结构基础，以及经典途径和凝集素途径转化酶成熟过程中的构象变化。此外，C3bBb-Properdin与C3复合物的2.6埃结构揭示了C3bBb独特的底物结合特征以及Properdin在替代途径中的稳定作用。这些结果为补体激活提供了全面的机制见解。
Keyword:
Complement system
C3 convertase
Cryo-electron microscopy
Complement activation
Structural biology
期刊
IF:
12.5
论文数:
2.1W
被引数:
18.1W
机构
引用论文
Cryo-EM analysis of complement C3 reveals a reversible major opening of the macroglobulin ringCryo-EM分析揭示了补体C3中巨球蛋白环可逆性的主要开放。OAAI
OAAI分享收藏Structure of complement fragment C3b-factor H and implications for host protection by complement regulators.png)
NATURE IMMUNOLOGY
OAAI
NATURE IMMUNOLOGYIF27.6
OAAI分享收藏Structural Basis for Properdin Oligomerization and Convertase Stimulation in the Human Complement System人体补体系统中备解素寡聚化和转化酶刺激的结构基础OAAI
OAAI分享收藏UCSF chimera - A visualization system for exploratory research and analysisUCSF chimera-用于探索性研究和分析的可视化系统OAAI
OAAI分享收藏
查看更多内容