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Controlling Amyloid Assembly Dynamics Using Spin Interfaces
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DOI：10.1021/acsnano.5c06285.png)
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摘要
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蛋白质聚集形成淀粉样纤维是多种疾病的核心机制，但核苷酸形成和自组装过程中电子自旋相互作用的作用尚未被探索。我们研究了与阿尔茨海默病相关的A-β(1–42)多肽及其在铁磁性基底上的较小识别基序的淀粉样纤维形成过程。我们使用电子显微镜和荧光显微镜观察到，纤维形成动力学对基底磁化方向的取向存在显著依赖性。具体而言，一种磁化方向产生的纤维数量约为相反方向的两倍，且长度显著更长（最高达20倍），这种偏好性在相反单体手性时发生翻转。此外，ATR–FTIR检测到基底磁化方向依赖的纤维结构变化。这些发现表明，自组装过程中单体的瞬时自旋极化（可能由手性诱导的自旋选择性效应驱动）在淀粉样纤维组装动力学中起着关键作用。这些效应在不同分子长度尺度上的一致性表明，自旋对生物分子聚集具有基础性影响。这一见解可能对治疗策略产生影响，包括使用自旋极化的磁性纳米颗粒选择性调节神经退行性疾病中的淀粉样纤维形成，以及将自旋选择性界面集成到透析系统中以缓解透析相关淀粉样变性。
Keyword:
amyloid fibrils
spin interactions
Alzheimer’s disease
chiral-induced spin selectivity
magnetic substrates
期刊
IF:
16
论文数:
2.7W
被引数:
25.6W
机构
引用论文
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