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摘要
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分子生物学中最令人困惑且尚未解决的挑战之一是理解蛋白质如何折叠。尽管拥有能够准确预测蛋白质天然结构的先进工具，我们仍然缺乏一个全面模型来解释氨基酸序列如何决定折叠路径和轨迹。本文通过采用“最小作用量原理”引入了一种新颖的处理方法。这种方法使我们能够探讨一个有趣的问题：蛋白质如何在恒定折叠速率和生物合理的时间框架内达到其天然状态？对这一问题的回答将帮助我们理解蛋白质为何必须沿特定路径折叠，并识别限制其可用性的边界条件。此外，最小作用量原理——结合有效轨迹猜想——使我们能够解释为何不同蛋白质可能表现出相同的折叠速率。最后，它将使我们能够深入描述莱文thal悖论的产生与解决。我们的研究预计将为更深入理解蛋白质折叠铺平道路，阐明氨基酸序列及其周围环境如何编码蛋白质的折叠路径，进而编码蛋白质的三维结构。
Keyword:
protein folding
effective trajectory
folding pathways
folding trajectories
least action principle
Levinthal paradox
folding rate
Anfinsen dogma
期刊
B
IF:
1.4
论文数:
62
被引数:
0
机构
引用论文
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收藏Forecasting the upper bound free energy difference between protein native-like structures预测蛋白质近天然构象间的最大自由能差异.png)
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