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Peptide-Based Complex Coacervates Stabilized by Cation-π Interactions for Cell Engineering
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DOI：10.1021/jacs.4c14469.png)
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摘要
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复凝聚是一种液-液相分离形式，通过弱分子相互作用驱动，两种通常带有相反净电荷的大分子自组装成致密微液滴。基于肽的复凝聚体最近已作为有前景的载体出现，用于将大分子（核酸、蛋白质及其复合物）递送至细胞内部。因此，为了调节复凝聚体形成的thermodynamics以及进入细胞后的cargo释放动力学，从分子层面理解其组装/解组装机制至关重要。在本研究中，我们设计了由模块化序列组成的组氨酸富集肽，其中我们系统地沿序列在特定位置引入阳离子、阴离子或芳香族残基，以调节分子间相互作用及由此产生的复凝聚稳定性。我们证明，精氨酸与芳香侧链之间的阳离子-π相互作用在稳定复凝聚体方面特别有效，这些相互作用可在蛋白质丰富的细胞内环境中被破坏，从而触发复凝聚体的解组装并随后释放cargo。通过额外接枝基于二硫键的自消解侧链，这些复凝聚体表现出增强的稳定性，并可将蛋白质、mRNA和CRISPR/Cas9基因组编辑工具以可调释放动力学递送至细胞。这一能力可扩展至具有挑战性的细胞类型，如巨噬细胞。本研究强调了阳离子-π相互作用在基于肽的复凝聚体设计中的关键作用，拓展了这一新兴细胞内递送平台的生物医学和生物技术潜力。
Keyword:
SELF-COACERVATION
PROTEIN
CHALLENGES
MEMBRANE
SEQUENCE
期刊
IF:
15.6
论文数:
20.0W
被引数:
60.2W
机构
暂无机构信息
引用论文
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