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α-Synuclein aggregation nucleates through liquid-liquid phase separation
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AI
DOI：10.1038/s41557-020-0465-9.png)
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摘要
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Α-突触核蛋白 (α-syn) 聚集和淀粉样蛋白形成与帕金森病发病机制直接相关。然而，这一过程中涉及的早期事件仍不清楚。在这里，使用体外重建和细胞模型，我们表明 α-syn的液-液相分离先于其聚集。特别地，体外产生的a-syn液体样液滴最终经历液-固转变并形成含有低聚物和纤维状物质的淀粉样蛋白水凝胶。已知会加剧 α-syn聚集的因素，例如低pH，拟磷酸取代和家族性帕金森氏病突变，也会促进 α-syn液-液相分离及其随后的成熟。我们进一步证明了细胞中 α-syn液滴的形成。这些细胞的 α-syn液滴最终转化为核周的聚集体，该过程由微管调节。这项工作为天然非结构化 α-syn的相分离行为及其向疾病相关聚集状态的转化提供了详细的见解，这与帕金森氏病的发病机理高度相关。
Keyword:
IMMUNOLOGICAL SYNAPSE
PARKINSONS-DISEASE
TRANSITION
DROPLETS
MUTATION
BINDING
STRESS
NEURODEGENERATION
FIBRILLATION
TOXICITY
AI总结
对已上传原文的论文进行重点信息的提取，主要内容包括：简要概述、研究摘要、背景介绍、关键亮点、图文解析、展望与总结。
期刊
IF:
20.2
论文数:
4.4K
被引数:
4.8W
机构
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